Enzym
Z Wikipedie, otevřené encyklopedie
Enzymy (nesprávně fermenty) jsou jednoduché či složené bílkoviny, které katalyzují chemické přeměny v živých organismech. Enzymy určují povahu i rychlost chemických reakcí a vytvářejí tak v živých organismech harmonickou souhru chemických funkcí. Aktivita enzymů, spočívající v ovlivnění rychlosti chemických reakcí snižováním jejich aktivační energie, je závislá zejména na koncentraci substrátu, teplotě, pH, aktivátorech a inhibitorech.
Obsah |
[editovat] Funkce enzymů
V lidském organismu je asi 3000 různých druhů enzymů. Typickým příkladem jsou trávicí enzymy: enzymy ze skupiny hydroláz vylučované slinnými žlázami, žaludeční stěnou a slinivkou břišní do trávicího traktu, kde katalyzují štěpení potravy na menší resorbovatelné (vstřebatelné) molekuly. Zde jsou obsaženy Glykosidázy, které katalyzují štěpení polysacharidů, proteinázy (štěpení bílkovin) a lipázy (štěpení tuků).
[editovat] Proteinázy
Enzymy proteolytické, proteinázy (dříve proteasy) jsou enzymy ze skupiny C-N-hydroláz, katalyzující štěpení bílkovin a polypeptidů za vzniku peptidů a aminokyselin.
Proteinázy se dělí na:
- serinové proteinázy, mající v aktivním centru serin a histidin, například chymotrypsin a trypsin;
- HS-proteinázy, mající v aktivním centru cystein, například papain;
- kyselé proteinázy, katalyzující štěpení v kyselém prostředí, například pepsin;
- metalloproteinázy, obsahující iont kovů;
- ostatní proteinázy s dosud neprozkoumaným reakčním mechanismem.
Enzymy proteolytické hrají významnou roli v pochodech v trávicím traktu (pepsin, trypsin, chymotrypsin), kde ovlivňují odbourávání bílkovinné složky potravy. Vyskytují se též v krvi (thrombin), v buňkách (kathepsin), v rostlinách (papain) i v mikroorganismech. Proteolytické enzymy se používají například v mlékárenském průmyslu jako syřidla (chymosin a rennin), ke změkčování masa (papain) či jako „biologická“ složka pracích prostředků (mikrobiální proteinázy). Enzymy se používají též v analytické chemii a v lékařství (systémová enzymoterapie).
Katalytická aktivita enzymů je ovlivňována jeho aktivním centrem, vytvářeným prostorovým uspořádáním bílkovinného (polypeptidového) řetězce.
[editovat] Koenzymy
Složené enzymy jsou tvořené bílkovinnou částí označovanou jako apoenzym a nebílkovinnou složkou označovanou jako kofaktor, který se podílí na aktivní přeměně substrátu na produkt. Kofaktory se dále dělí na prostetické skupiny (například FAD), které jsou trvale vázané na bílkovinnou část a regenerují se ve stejné oblasti; ionty kovů, které se váží do aktivního centra enzymu nebou jsou nezbytné jako další katalyzátory reakce, a také koenzymy, které jsou vázány dočasně, regenerují se v jiné reakci a přenáší především elektrony mezi jednotlivými atomy. Mezi nejznámější koenzymy patří NAD (nikotinamidadenindinukleotid), který je regenerován v dýchacím řetězci.
[editovat] Ribozym
V některých případech zajišťují biokatalytickou úlohu molekuly RNA. Tyto typy RNA s enzymatickou funkcí se nazývají ribozymy.
[editovat] Klasifikace enzymů
Mezinárodní Biochemická a Molekulárně biologická Unie (IUBMB) zavedla nomenklaturické rozdělení enzymů do 6 hlavních kategorií, které se dále dělí na podkategorie. Často se tak můžeme vedle jména enzymu setkat ještě s jeho číselným označením ve stylu EC 3.4.11.4
Šest hlavních kategorií enzymů:
- EC 1 Oxidoreduktázy: katalyzují oxidačně/redukční reakce
- EC 2 Transferázy: přenášejí funkční skupiny (například methyl-, acetyl- nebo fosfátovou skupinu)
- EC 3 Hydrolázy: katalyzují hydrolýzu chemických vazeb
- EC 4 Lyázy: štěpí chemické vazby jiným způsobem než hydrolýzou či redoxní reakcí
- EC 5 Isomerázy: katalyzují isomerisační reakce
- EC 6 Ligázy: spojují dvě molekuly kovalentní vazbou
[editovat] Související články
- Fragmentin (granzym)
[editovat] Externí dokazy
- BRENDA — comprehensive compilation of information and literature references about all known enzymes
- Podrobná klasifikace enzymů

