Prolin

Z Wikipedie, otevřené encyklopedie
Skočit na: Navigace, Hledání
Prolin
(S)-prolin
Obecné
Systematický název (2S)-Pyrrolidin-2-karboxylová kyselina
Triviální název Prolin
Ostatní názvy (2S)-azacyklopentan-2-karboxylová kyselina
Sumární vzorec C5H9NO2
Identifikace
Vlastnosti
Molární hmotnost 115,13 g/mol
Disociační konstanta pKa pKCOOH:1,95

pKNH: 10,64

Izoelektrický bod 6,4
Průměrný výskyt (v proteinech) 1,4 %
NFPA 704
Není-li uvedeno jinak, jsou použity jednotky
SI a STP (25 °C, 100 kPa).

Prolin (zkratky Pro, P) je jednou ze základních 23 proteinogenních aminokyselin, v případě prolinu se ale tato sloučenina často označuje jako iminokyselina, protože -NH2 skupina na α-uhlíku je zacyklená s postranním řetězcem. To je však nesprávné tvrzení, protože definice iminu jasně poukazuje na dvojnou vazbu dusíku iminoskupiny s jediným atomem. V případě prolinu je dusík navázán dvěma jednoduchými vazbami na dva uhlíky. Prolin se řadí mezi nepolární aminokyseliny.

Vlastnosti[editovat | editovat zdroj]

Prolin je neslučitelný s některými sekundárními strukturami proteinů (α-helix, beta-skládaný list , zato se velmi často vyskytuje v β-otáčkách. Důvodem je právě jeho iminoskupina, která v peptidové vazbě stabilizuje cis-konfiguraci (na rozdíl od běžnější a stabilnější trans-konfigurace). Cis-konfigurace mění směr peptidového řetězce (proto narušuje strukturu α-helixu i β-skládaného listu) a naopak stabilizuje β-otáčku.

Nepatří mezi esenciální aminokyseliny.

Deriváty[editovat | editovat zdroj]

Externí odkazy[editovat | editovat zdroj]

Logo Wikimedia Commons Obrázky, zvuky či videa k tématu Prolin ve Wikimedia Commons