Alfa-helix

Z Wikipedie, otevřené encyklopedie
Skočit na: Navigace, Hledání
Schéma alfa-helixu (francouzsky)

Alfa-helix („alfa-šroubovice“) je jeden ze dvou základních typů prostorového uspořádání bílkovin (konkrétně jejich tzv. sekundární struktury).[1] Druhým je beta-skládaný list. Alfa-helix má tvar pravotočivé šroubovice, při pohledu shora tvoří šroubovici bílkovinná kostra, zatímco aminokyselinové zbytky směřují ven. Mezi jednotlivými patry šroubovice vznikají vodíkové můstky (konkrétně mezi C=O skupinou a N–H skupinou o čtyři aminokyseliny dále).[1] Typickými aminokyselinami vyskytujícími se v alfa-helixu je zejména alanin, kyselina glutamová, leucin a methionin. Pokud se někde vyskytne prolin, zpravidla způsobí ohyb celé šroubovice.[2]

Všechny donory vodíkových můstků jsou orientovány jedním směrem a akceptory směrem opačným, alfa-helix by tedy ve vakuu byl relativně silný elektrický dipól. Ve vodném rozpouštědle je ovšem většina náboje odstíněna a dipólový moment alfa-helixů zřejmě nepřispívá ke stabilizaci proteinové struktury. Výjimkou mohou být některé alfa-helixy, jejichž aspoň jeden konec je uvnitř proteinové struktury, například řada DNA vazebných proteinů.[3]

Parametry[editovat | editovat zdroj]

Pro alfa-helix platí tyto parametry:[2]

  • počet aminokyselin na jeden závit (otáčku) alfa-helixu: 3,6
  • výška jednoho závitu (měřeno podél osy šroubovice): 0,54 nanometru.
  • vzdálenost ekvivalentních (odpovídajících si) atomů v kostře šroubovice: 0,15 nanometru.

Reference[editovat | editovat zdroj]

  1. a b ROBERT C. KING; WILLIAM D. STANSFIELD; PAMELA K. MULLIGAN. A Dictionary of Genetics, Seventh Edition. [s.l.] : Oxford University Press, 2006.  
  2. a b Murray Robert K. et al., Harperova biochemie (2002); dvacáté třetí vydání (čtvrté české vydání)
  3. SENGUPTA, Durba, Behera, Raghu Nath; Smith, Jeremy C.; Ullmann, G. Matthias The α Helix Dipole: Screened Out?. Structure. 2005, roč. 13, čís. 6, s. 849–855. DOI:10.1016/j.str.2005.03.010.  

Související články[editovat | editovat zdroj]