Z Wikipedie, otevřené encyklopedie
| Leucin |
|
|
| Systematický název |
(S)-2-amino-4-methyl-pentanová kyselina |
| Triviální název |
leucin |
| Registrační číslo CAS |
61-90-5 |
| Sumární vzorec |
C6H13N1O2 |
| Molární hmotnost |
113,18g/mol |
| Disociační konstanta |
pKCOOH:2,33pKNH2: 9,74 |
| Isoelektrický bod |
5,98 |
| Průměrný výskyt |
9,1% |
| kodóny |
UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, a CUG |
Leucin (Leu, L) je jednou ze 21 základních proteinogenních aminokyselin. Díky svému postrannímu řetězci se řadí mezi hydrofóbní aminokyseliny. Patří mezi esenciální aminokyseliny a musí být proto přijímán v potravě.
Některé proteiny, které interagují s DNA obsahují helix bohatý na leucin (přibližně každá sedmá aminokyseina), který umožňuje dimerizaci dvou podobných nebo stejných molekul díky tzv. leucinovému zipu. Pravidelným opakováním leucinu vzniká na povrchu helixu hydrofóbní pás, kterým se na sebe vážou. V dimerní formě jsou pak schopné interagovat se specifickými úseky DNA a např. ovlivňovat tak jejich transkripci (transkripční faktory)
leucinový zip - červeně jsou vyznačené leuciny, které drží obě molekuly pohromadě)
