Transmembránový protein

Z Wikipedie, otevřené encyklopedie
Skočit na: Navigace, Hledání
Různé typy transembránových domén; (1) alfa-helix (2) několika alfa-helixů (c) beta-barel

Transmembránový protein je membránový protein, který jednou či několikrát zcela překračuje jakoukoliv buněčnou membránu. Tyto proteiny plní v membráně zcela zásadní funkce, patří mezi ně například různé receptory, pumpy a kanály.

Vlastnosti[editovat | editovat zdroj]

Transmembránové proteiny jsou tzv. amfipatické, tzn. část jejich molekuly je hydrofilní a část hydrofobní. Hydrofobní části jsou právě ty, které prochází fosfolipidovou biomembránou. Celková hydrofobicita transmembránových proteinů může být ještě zvýšena navázáním různých mastných kyselin jakožto postranních řetězců. Hydrofobní částí je nejčastěji alfa-helix, nebo také beta-barel složený z beta-skládaných listů.[1] K překročení membrány je (v případě alfa-helixu) potřeba asi 20 aminokyselin. Hydrofobicita daného úseku proteinu se počítá podle konkrétní sekvence aminokyselin, pokud činí více 20 kcal⋅mol−1, je pravděpodobné, že se jedná o transmembránovou doménu.[2]

Reference[editovat | editovat zdroj]

  1. Alberts, Bruce , et al.. The Molecular Biology of the Cell. [s.l.] : Garland Science, 2002. (4th. ed) ISBN 0-8153-3218-1.  
  2. Robert K. Murray; Daryl K. Granner; Joe C. Davis; Peter A. Mayes; Victor W. Rodwell. Harper’s Illustrated Biochemistry; twenty-sixth edition. [s.l.] : [s.n.], 2003. ISBN 0-07-138901-6.