Serin/threonin kináza
Serin/threonin kináza (STK) je proteinkináza, která katalyzuje fosforylaci (přidání fosfátové skupiny) na serinové či občas i threoninové zbytky bílkovin. Jedná se o nejčastější typ proteinkináz vůbec (až v závěsu jsou tyrosinkinázy).[1]
Mezi serin/threonin kinázy patří namátkou TGFβ receptory, MAP kinázy, LRR serin/threonin receptorové kinázy rostlin, proteinkináza A, B i C a další.[1] V lidském genomu jsou až stovky serin/threonin kináz, jedna studie například zkoumala 125 různých enzymů tohoto typu.[2] Hrají obecně důležitou roli v udržování homeostáze buňky a v buněčné signalizaci. Jsou schopné fosforylovat různé transkripční faktory, regulátory buněčného cyklu a obrovské množství dalších cytoplazmatických i jaderných proteinů. Mutace a špatná regulace serin/threonin kináz, například MAP kináz, je spojována se vznikem nádorového bujení.[2]
Reference
- ↑ a b ALBERTS, Bruce , et al. The Molecular Biology of the Cell. [s.l.]: Garland Science, 2002. (4th. ed). ISBN 0-8153-3218-1.
- ↑ a b CAPRA, Maria, Paolo Giovanni Nuciforo, Stefano Confalonieri, Micaela Quarto, Marco Bianchi, Manuela Nebuloni, Renzo Boldorini, Francesco Pallotti, Giuseppe Viale, Mikhail L. Gishizky, Giulio F. Draetta, Pier Paolo Di Fiore. Frequent Alterations in the Expression of Serine/Threonine Kinases in Human Cancers. Cancer Research. 2006, roč. 66, čís. 16, s. 8147–8154. Dostupné online [cit. 2010-10-18]. DOI 10.1158/0008-5472.CAN-05-3489.
