Transferinový receptor

Z Wikipedie, otevřené encyklopedie
Skočit na navigaci Skočit na vyhledávání

Transferinový receptor (TfR) je transportní protein  pro transferin, který zajišťuje přenos železa do buňky dle  intracelulární koncentrace železa. Vzniká  transferin-železo komplex pomocí receptorem zprostředkované endocytózy.[1] .[2] Receptory  jsou transmembránové glykoproteiny.  Zatímco TfR1 má všude vysokou afinitu k železu,  exprese TfR2 je omezena na určité typy buněk a není ovlivněna intracelulární koncentraci železa. TfR2 se váže na transferin s 25-30 krát nižší afinitu než TfR1.[3][4] Ačkoli TfR1 zprostředkované vychytávání železa je hlavní cestou pro získání železa ve většině buněk zejména v vývojových erytrocytů,  mechanismus vychytávání se liší v závislosti na typu buněk. [5][6][7][8].[9][10][11]

Post-transkripční regulace[editovat | editovat zdroj]

Nízká koncentrace železa podporuje zvýšení hladiny transferinového receptoru za účelem zvýšení příjmu železa do buňky. Tak, transferinový receptor udržuje buněčnou homeostázu železa.

Reference[editovat | editovat zdroj]

V tomto článku byl použit překlad textu z článku Transferrin receptor na anglické Wikipedii.

  1.  "Targeted drug delivery via the transferrin receptor-mediated endocytosis pathway"(December 2002). Pharmacological Reviews 54 (4): 561–87. doi:10.1124/pr.54.4.561. PMID 12429868. ; Figure 3: The cycle of transferrin and transferrin receptor 1-mediated cellular iron uptake.[nedostupný zdroj]
  2.  "Transfer of iron from serum iron-binding protein to human reticulocytes"(January 1959). The Journal of Clinical Investigation 38 (1, Part 1): 161–85. doi:10.1172/JCI103786. PMID 13620780. 
  3.  "Transferrin receptor 2-alpha supports cell growth both in iron-chelated cultured cells and in vivo"(June 2000). The Journal of Biological Chemistry 275 (22): 16618–25. doi:10.1074/jbc.M908846199. PMID 10748106. 
  4.  "Comparison of the interactions of transferrin receptor and transferrin receptor 2 with transferrin and the hereditary hemochromatosis protein HFE"(December 2000). The Journal of Biological Chemistry 275 (49): 38135–8. doi:10.1074/jbc.C000664200. PMID 11027676. 
  5.  "Regulation of iron transport and the role of transferrin"(March 2012). Biochimica et Biophysica Acta 1820 (3): 188–202. doi:10.1016/j.bbagen.2011.10.013. PMID 22085723. 
  6.  "Transferrin receptor-independent uptake of differic transferrin by human hepatoma cells with antisense inhibition of receptor expression"(June 1996). Hepatology 23 (6): 1512–20. doi:10.1053/jhep.1996.v23.pm0008675172. PMID 8675172. 
  7.  "Megalin-dependent cubilin-mediated endocytosis is a major pathway for the apical uptake of transferrin in polarized epithelia"(October 2001). Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 98 (22): 12491–6. doi:10.1073/pnas.211291398. PMID 11606717. 
  8.  "An iron delivery pathway mediated by a lipocalin"(November 2002). Molecular Cell 10 (5): 1045–56. doi:10.1016/s1097-2765(02)00710-4. PMID 12453413. 
  9.  "Structural analysis of glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase functional diversity"(December 2014). The International Journal of Biochemistry & Cell Biology 57: 20–6. doi:10.1016/j.biocel.2014.09.026. PMID 25286305. 
  10.  "Protein moonlighting in iron metabolism: glyceraldehyde-3-phosphate dehydrogenase (GAPDH)"(December 2014). Biochemical Society Transactions 42 (6): 1796–801. doi:10.1042/BST20140220. PMID 25399609. 
  11.  "Moonlighting cell-surface GAPDH recruits apotransferrin to effect iron egress from mammalian cells"(October 2014). Journal of Cell Science 127 (Pt 19): 4279–91. doi:10.1242/jcs.154005. PMID 25074810.