Sukcinátdehydrogenáza

Z Wikipedie, otevřené encyklopedie
Jump to navigation Jump to search
Sukcinátdehydrogenáza ve fosfolipidové membráně

Sukcinátdehydrogenáza (též komplex II) je enzymatický komplex, který katalyzuje oxidaci sukcinátu na fumarát za současné redukce ubichinonu na ubichinol.[1] Je tedy řazena mezi oxidoreduktázy. Celý komplex je navázán na vnitřní straně vnitřní membrány mitochondrií a obsahuje kovalentně navázaný koenzym FAD. FAD se díky oxidaci sukcinátu na fumarát redukuje na FADH a následně vstupuje do dýchacího řetězce. Sukcinátdehydrogenáza je tedy jedním z enzymů citrátového cyklu, ale zároveň má právě přímé napojení na další fáze buněčného dýchání – proto je jediným enzymem citrátového cyklu, který není volně v mitochondriální matrix, ale na membráně.[2]

Některé bakterie mají další podobně pojmenované enzymy (EC 1.3.99.1), které však neinteragují s FAD ani ubichinonem.[1]

Přehled[editovat | editovat zdroj]

Sukcinátdehydrogenáza se skládá nejméně ze čtyř různých podjednotek, jednou z nich je flavoprotein (obsahující FAD/FADH), další je FeS protein (obsahuje komplex železa a síry) a konečně dvě další jsou hydrofobní proteiny kotvící komplex k membráně (jedním z těchto dvou je cytochrom b556).[1]

Činnost enzymu je inhibována malonátem, který má totiž podobnou stavbu jako sukcinát a působí tak kompetitivně inhibičně.[2] Také oxalacetát má inhibiční účinky.[3]

Reference[editovat | editovat zdroj]

  1. a b c Oxford dictionary of biochemistry and molecular biology; revised edition. Příprava vydání R. Cammack et al. New York: Oxford university press, 2006. ISBN 0-19-852917-1. 
  2. a b VOET, Donald; VOET, Judith. Biochemie. 1.. vyd. Praha: Victoria Publishing, 1995. ISBN 80-85605-44-9. 
  3. Robert K. Murray; Daryl K. Granner; Joe C. Davis; Peter A. Mayes; Victor W. Rodwell. Harper’s Illustrated Biochemistry; twenty-sixth edition. [s.l.]: [s.n.], 2003. ISBN 0-07-138901-6.