Přeskočit na obsah

Kalmodulin

Z Wikipedie, otevřené encyklopedie
Kalmodulin - struktura

Kalmodulin (CaM, též calmodulin) je všudypřítomný protein, který se napříč různými eukaryotickými liniemi života liší jen velmi málo (je velmi evolučně konzervativní).[1] Při zvýšené koncentraci vápníku v buňce váže vápenaté (Ca2+) ionty a následně aktivuje řadu jiných proteinů.[2]

Kalmodulin je velmi kyselý protein, který se z 30 % skládá z kyselých aminokyselin, tedy aspartátu a glutamátu. Zajímavostí je, že obsahuje i jeden modifikovaný lysin, trimethyllysin.[2] Sekundární struktura proteinu obsahuje především helix-loop-helixový motiv, tzv. EF ruku („EF hand“). V ní jsou čtyři vazebná místa pro vápenatý iont, každé s disociační konstantou cca 10−6 M. Kalmodulin je monomerickým proteinem, ale „kalmodulinu podobné“ domény se vyskytují i v jiných proteinech.[3]

Kalmodulin má obrovský význam ve vnitrobuněčné signalizaci vápníkem. V závislosti na buněčném kontextu aktivuje celou řadu různých enzymů, např. mozkovou adenylátcyklázu, cytosolickou nukleotid fosfodiesterázu, kinázu lehkého řetězce myosinu, Ca2+/Mg2+ ATPázu červených krvinek, rostlinnou NAD+ kinázu či např. fosforyláza kinázu.[2]

  1. TIDOW, H.; NISSEN, P. Structural diversity of calmodulin binding to its target sites. FEBS J.. 2013, roč. 280, čís. 21, s. 5551–65. Dostupné online. ISSN 1742-4658. 
  2. a b c Oxford dictionary of biochemistry and molecular biology; revised edition. Příprava vydání R. Cammack et al. New York: Oxford university press, 2006. ISBN 0-19-852917-1. 
  3. LODISH, Harvey, et al.. Molecular Cell Biology. New York: W.H. Freedman and Company, 2004. Dostupné online. ISBN 0-7167-4366-3.