Wikipedista:Faskal/Pískoviště

Z Wikipedie, otevřené encyklopedie
Skočit na navigaci Skočit na vyhledávání

Choroby a RNA[editovat | editovat zdroj]

články:[1] [2] [3] [4] [5] [6][7] [8] [9] [10] [11] [12]


RNA vazebný protein[editovat | editovat zdroj]

RNA vazebný protein je protein schopný vázat molekulu ribonukleové kyseliny, a to jednovláknovou i dvouvláknovou RNA, a spolu s RNA vytváří ribonukleoproteiny.[13] Hned po přepsání z DNA je RNA obalena proteiny, které mají funkci v jejích posttranslačních modifikacích, jaderném exportu a řídí její lokalizaci. I když existuje velké množství různých proteinů vázajících RNA (u člověka je jich známo přes 400[14]) tak tyto proteiny jsou tvořeny z relativně relativně malé množství strukturních motivů, a mají často modulární strukturu (nesou několik kopií stejných nebo různých RNA vazebných domén), což značí že jejich geny v evoluci vznikly přeskládáním exonů kódujících RNA vazebné domény.[15] Díky své časté modulární struktuře RNA vazebných proteinů jsou schopny vázat molekuly RNA mnohem silněji a specifičtěji, než by to dokázal protein s jedinou doménou.

Funkce[editovat | editovat zdroj]

Úprava RNA a její modifikace[editovat | editovat zdroj]

Alternativní sestřih[editovat | editovat zdroj]

Alternativní sestřih umožňuje vytvářet více různých zralých mRNA z jednoho genu, pokud obsahuje více exonů. Proteiny vázající RNA se intenzivně podílí na regulaci tohoto pochodu tím, že rozpoznávají specifické sekvence na RNA a následně váží proteiny spliceozomu (který je sám ribonukleoprotein) zodpovědného za samotný sestřih, čímž pomáhají vybírat, které exony budou vyštěpeny a které zůstanou v mRNA. Významnou proteinovou rodinou zodpovědnou za regulování alternativního výběru exonů jsou SR proteiny.[16]

Editace RNA[editovat | editovat zdroj]

ADAR Protein.
ADAR: RNA vazebný protein účastnící se editace RNA.

RNA vazebné proteiny jsou zodpovědné za provedení editace RNA. U savců je nejčastější editace prováděná proteinem ADAR,[17] který provádí post-transkripční modifikace mediátorové RNA tak, že katalyticky mění adenosin na inosin. Díky tomu mění sekvenci RNA tak, že neodpovídá sekvenci, která je kódována genomeme, čímž zvyšuje rozmanitost molekul RNA. I když většina editací tohoto typu probíhá v nekódujících oblastech RNA, jsou známé případy, kde je změněna i kódující oblast, což vyvolává i pozměnění složení výsledného proteinu, příkladem je glutamátový receptor.[16]

Polyadenylace[editovat | editovat zdroj]

Polyadenylation is the addition of a “tail” of adenylate residues to an RNA transcript about 20 bases downstream of the AAUAAA sequence within the three prime untranslated region. Polyadenylation of mRNA has a strong effect on its nuclear transport, translation efficiency, and stability. All of these as well as the process of polyadenylation depend on binding of specific RBPs. All eukaryotic mRNAs with few exceptions are processed to receive 3’ poly (A) tails of about 200 nucleotides. One of the necessary protein complexes in this process is CPSF. CPSF binds to the 3’ tail (AAUAAA) sequence and together with another protein called poly(A)-binding protein, recruits and stimulates the activity of poly(A) polymerase. Poly(A) polymerase is inactive on its own and requires the binding of these other proteins to function properly.[18]

Export RNA[editovat | editovat zdroj]

Lokalizace RNA[editovat | editovat zdroj]

Translace[editovat | editovat zdroj]

Typy domén rozeznávajících RNA[editovat | editovat zdroj]

[15]

  • "motiv rozeznávající RNA" (RNA recognition motiv, RRM) je nejběžnější strukturní motiv rozeznávající RNA, u člověka jej nese 0,5–1 % všech proteinů. Je složen ze čtyř beta-listů (většinou zodpovědné za samotné rozeznání RNA) a dvou alfa-helixů, které leží nad nimi.


Role v nemocech[editovat | editovat zdroj]

[19]

Metody studia[editovat | editovat zdroj]

[14]

Využití[editovat | editovat zdroj]

různé: 23742071 pumilio : 23731364

Odkazy[editovat | editovat zdroj]

Reference[editovat | editovat zdroj]

V tomto článku byl použit překlad textu z článku RNA-binding_protein na anglické Wikipedii.

  1. KLUNGLAND, A.; DAHL, JA. Dynamic RNA modifications in disease.. Curr Opin Genet Dev. Jun 2014, roč. 26C, s. 47-52. DOI:10.1016/j.gde.2014.05.006. PMID 25005745. 
  2. CLARK, BS.; BLACKSHAW, S. Long non-coding RNA-dependent transcriptional regulation in neuronal development and disease.. Front Genet. 2014, roč. 5, s. 164. DOI:10.3389/fgene.2014.00164. PMID 24936207. 
  3. SLOTKIN, W.; NISHIKURA, K. Adenosine-to-inosine RNA editing and human disease.. Genome Med. 2013, roč. 5, čís. 11, s. 105. DOI:10.1186/gm508. PMID 24289319. 
  4. HAVENS, MA.; DUELLI, DM.; HASTINGS, ML. Targeting RNA splicing for disease therapy.. Wiley Interdiscip Rev RNA. Roč. 4, čís. 3, s. 247-66. DOI:10.1002/wrna.1158. PMID 23512601. 
  5. CASTELLO, A.; FISCHER, B.; HENTZE, MW., et al. RNA-binding proteins in Mendelian disease.. Trends Genet. May 2013, roč. 29, čís. 5, s. 318-27. DOI:10.1016/j.tig.2013.01.004. PMID 23415593. 
  6. DALPKE, A.; HELM, M. RNA mediated Toll-like receptor stimulation in health and disease.. RNA Biol. Jun 2012, roč. 9, čís. 6, s. 828-42. DOI:10.4161/rna.20206. PMID 22617878. 
  7. DOUGLAS, AG.; WOOD, MJ. RNA splicing: disease and therapy.. Brief Funct Genomics. May 2011, roč. 10, čís. 3, s. 151-64. DOI:10.1093/bfgp/elr020. PMID 21628314. 
  8. KHALIL, AM.; RINN, JL. RNA-protein interactions in human health and disease.. Semin Cell Dev Biol. Jun 2011, roč. 22, čís. 4, s. 359-65. DOI:10.1016/j.semcdb.2011.02.016. PMID 21333748. 
  9. COOPER, TA.; WAN, L.; DREYFUSS, G. RNA and disease.. Cell. Feb 2009, roč. 136, čís. 4, s. 777-93. DOI:10.1016/j.cell.2009.02.011. PMID 19239895. 
  10. O'ROURKE, JR.; SWANSON, MS. Mechanisms of RNA-mediated disease.. J Biol Chem. Mar 2009, roč. 284, čís. 12, s. 7419-23. DOI:10.1074/jbc.R800025200. PMID 18957432. 
  11. LUKONG, KE.; CHANG, KW.; KHANDJIAN, EW., et al. RNA-binding proteins in human genetic disease.. Trends Genet. Aug 2008, roč. 24, čís. 8, s. 416-25. DOI:10.1016/j.tig.2008.05.004. PMID 18597886. 
  12. OSBORNE, RJ.; THORNTON, CA. RNA-dominant diseases.. Hum Mol Genet. Oct 2006, roč. 15 Spec No 2, s. R162-9. DOI:10.1093/hmg/ddl181. PMID 16987879. 
  13. RNA-Binding Proteins [online]. www.nlm.nih.go [cit. 2014-05-03]. Dostupné online. (anglicky) 
  14. a b COOK, KB.; KAZAN, H.; ZUBERI, K., et al. RBPDB: a database of RNA-binding specificities.. Nucleic Acids Res. Jan 2011, roč. 39, čís. Database issue, s. D301-8. DOI:10.1093/nar/gkq1069. PMID 21036867. 
  15. a b LUNDE, BM.; MOORE, C.; VARANI, G. RNA-binding proteins: modular design for efficient function.. Nat Rev Mol Cell Biol. Jun 2007, roč. 8, čís. 6, s. 479-90. DOI:10.1038/nrm2178. PMID 17473849. 
  16. a b GLISOVIC, T.; BACHORIK, JL.; YONG, J., et al. RNA-binding proteins and post-transcriptional gene regulation.. FEBS Lett. Jun 2008, roč. 582, čís. 14, s. 1977-86. DOI:10.1016/j.febslet.2008.03.004. PMID 18342629. 
  17. BAZAK, L.; HAVIV, A.; BARAK, M., et al. A-to-I RNA editing occurs at over a hundred million genomic sites, located in a majority of human genes.. Genome Res. Mar 2014, roč. 24, čís. 3, s. 365-76. DOI:10.1101/gr.164749.113. PMID 24347612. 
  18. Chybná citace: Chyba v tagu <ref>; citaci označené Glisovic není určen žádný text
  19. LUKONG, KE.; CHANG, KW.; KHANDJIAN, EW., et al. RNA-binding proteins in human genetic disease.. Trends Genet. Aug 2008, roč. 24, čís. 8, s. 416-25. DOI:10.1016/j.tig.2008.05.004. PMID 18597886. 

Externí odkazy[editovat | editovat zdroj]

database of RNA-binding specificities

štefl doporučoval:[1] šárka: 10.3390/v4112853

Ribozyme Catalysis of Metabolism in the RNA World [2]

trifosfát na 5' konci bakteriální mrna: 18202662


http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22219192 nucleolinus

nové funkce RNA: http://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/22539933

Test referencí[editovat | editovat zdroj]

  1. LUNDE, BM.; MOORE, C.; VARANI, G. RNA-binding proteins: modular design for efficient function.. Nat Rev Mol Cell Biol. Jun 2007, roč. 8, čís. 6, s. 479-90. DOI:10.1038/nrm2178. PMID 17473849. 
  2. TURK-MACLEOD, RM.; PUTHENVEDU, D.; MAJERFELD, I., et al. The plausibility of RNA-templated peptides: simultaneous RNA affinity for adjacent peptide side chains.. J Mol Evol. Apr 2012, roč. 74, čís. 3-4, s. 217-25. DOI:10.1007/s00239-012-9501-8. PMID 22538927.