Kolipáza

Z Wikipedie, otevřené encyklopedie

Kolipáza je protein koenzym potřebný pro optimální enzymatickou aktivitu pankreatické lipázy. Je vylučována slinivkou ve své neaktivní formě - prokolipáze, která je aktivovaná ve střevním lumen trypsinem. Její funkcí je zabránit inhibičnímu efektu solí žlučových kyselin na lipázou katalyzované hydrolytické štěpení triacylglycerolů s dlouhým řetězcem ve dvanáctníku.

U člověka je kolipáza kódovaná CLPS genem.[1]

Proteinová doména[editovat | editovat zdroj]

Kolipáza je zároveň rodinou evolučně podobných proteinů.

Kolipáza je malý proteinový kofaktor potřebný pro účinnou hydrolýzu tuků v trávicím traktu. Míra absorpce tuků přijímaných v potravě závisí na aktivitě pankreatické lipásy. Kolipáza se váže na C-konec, nekatalytickou doménu lipázy, čímž stabilizuje její aktivní konformaci a markantně zvyšuje hydrofóbnost vazebného místa. Studie struktury komplexu i kolipásy samotné odhalily funkci skrývající se v její architektuře.[2][3]

Kolipáza je malý protein obsahující pět zachovaných disulfidických vazeb. Byly rozpoznány strukturní analogie mezi vývojovým proteinem Ddk (Dickkopf) - negativním regulátorem Wnt signalizace, C-koncovou doménou pankreatické lipázy, N-koncovou doménou lipooxygenáz a C-koncovou doménou alfa toxinu. Tyto nekatalytické domény zmíněných enzymů jsou důležité pro interakci s buněčnou membránou. Zatím nebylo zjištěno, zda se tyto domény účastní i eventuální vazby proteinového kofaktoru, jako tomu je u pankreatické lipázy.[3]

Reference[editovat | editovat zdroj]

V tomto článku byl použit překlad textu z článku Colipase na anglické Wikipedii.

  1. ↑ Davis RC, Xia YR, Mohandas T, Schotz MC, Lusis AJ. Assignment of the human pancreatic colipase gene to chromosome 6p21.1 to pter. Genomics. May 1991, s. 262–5. DOI 10.1016/0888-7543(91)90509-D. PMID 2045105. 
  2. ↑ Lowe ME. Structure and function of pancreatic lipase and colipase. Annu. Rev. Nutr.. 1997, s. 141–158. DOI 10.1146/annurev.nutr.17.1.141. PMID 9240923. 
  3. ↑ a b Verger R, van Tilbeurgh H, Cambillau C, Bezzine S, Carriere F. Colipase: structure and interaction with pancreatic lipase. Biochim. Biophys. Acta. 1999, s. 173–184. DOI 10.1016/s1388-1981(99)00149-3. PMID 10570245. 

Literatura[editovat | editovat zdroj]

  • Weyrich P, Albet S, Lammers R, et al.. Genetic variability of procolipase associates with altered insulin secretion in non-diabetic Caucasians. Exp. Clin. Endocrinol. Diabetes. 2009, s. 83–7. DOI 10.1055/s-2008-1078733. PMID 18726866. 
  • Crandall WV, Lowe ME. Colipase residues Glu64 and Arg65 are essential for normal lipase-mediated fat digestion in the presence of bile salt micelles. J. Biol. Chem.. 2001, s. 12505–12. DOI 10.1074/jbc.M009986200. PMID 11278590. 
  • Miled N, Canaan S, Dupuis L, et al.. Digestive lipases: from three-dimensional structure to physiology. Biochimie. 2000, s. 973–86. DOI 10.1016/S0300-9084(00)01179-2. PMID 11099794. 
  • van Tilbeurgh H, Egloff MP, Martinez C, et al.. Interfacial activation of the lipase-procolipase complex by mixed micelles revealed by X-ray crystallography. Nature. 1993, s. 814–20. DOI 10.1038/362814a0. PMID 8479519. 
  • Wermter AK, Scherag A, Holter K, et al.. Procolipase gene: no association with early-onset obesity or fat intake. Obes Facts. 2009, s. 40–4. DOI 10.1159/000196379. PMID 20054203. 
  • Lindner I, Helwig U, Rubin D, et al.. Putative association between a new polymorphism in exon 3 (Arg109Cys) of the pancreatic colipase gene and type 2 diabetes mellitus in two independent Caucasian study populations. Mol Nutr Food Res. 2005, s. 972–6. DOI 10.1002/mnfr.200500087. PMID 16189801. 
  • Sims HF, Lowe ME. The human colipase gene: isolation, chromosomal location, and tissue-specific expression. Biochemistry. 1992, s. 7120–5. DOI 10.1021/bi00146a013. PMID 1643046. 
  • Lowe ME, Rosenblum JL, McEwen P, Strauss AW. Cloning and characterization of the human colipase cDNA. Biochemistry. 1990, s. 823–8. DOI 10.1021/bi00455a032. PMID 2337598. 
  • van Tilbeurgh H, Bezzine S, Cambillau C, et al.. Colipase: structure and interaction with pancreatic lipase. Biochim. Biophys. Acta. 1999, s. 173–84. DOI 10.1016/s1388-1981(99)00149-3. PMID 10570245. 
  • D'Silva S, Xiao X, Lowe ME. A polymorphism in the gene encoding procolipase produces a colipase, Arg92Cys, with decreased function against long-chain triglycerides. J. Lipid Res.. 2007, s. 2478–84. DOI 10.1194/jlr.M700371-JLR200. PMID 17715423. 
  • Gerhard DS, Wagner L, Feingold EA, et al.. The Status, Quality, and Expansion of the NIH Full-Length cDNA Project: The Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res.. 2004, s. 2121–7. DOI 10.1101/gr.2596504. PMID 15489334. 
  • Sternby B, Engström A, Hellman U, et al.. The primary sequence of human pancreatic colipase. Biochim. Biophys. Acta. 1984, s. 75–80. DOI 10.1016/0167-4838(84)90175-4. PMID 6691986. 
  • Sias B, Ferrato F, Grandval P, et al.. Human pancreatic lipase-related protein 2 is a galactolipase. Biochemistry. 2004, s. 10138–48. DOI 10.1021/bi049818d. PMID 15287741. 
  • Lowe ME. Structure and function of pancreatic lipase and colipase. Annu. Rev. Nutr.. 1997, s. 141–58. DOI 10.1146/annurev.nutr.17.1.141. PMID 9240923. 
  • Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al.. Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A.. 2002, s. 16899–903. DOI 10.1073/pnas.242603899. PMID 12477932. 
  • Sugar IP, Mizuno NK, Momsen MM, et al.. Regulation of lipases by lipid-lipid interactions: implications for lipid-mediated signaling in cells. Chem. Phys. Lipids. 2003, s. 53–64. DOI 10.1016/S0009-3084(02)00178-0. PMID 12598038. 
  • van Tilbeurgh H, Sarda L, Verger R, Cambillau C. Structure of the pancreatic lipase-procolipase complex. Nature. 1992, s. 159–62. DOI 10.1038/359159a0. PMID 1522902. 
  • Davis RC, Xia YR, Mohandas T, et al.. Assignment of the human pancreatic colipase gene to chromosome 6p21.1 to pter. Genomics. 1991, s. 262–5. DOI 10.1016/0888-7543(91)90509-D. PMID 2045105. 
Citováno z „https://cs.wikipedia.org/w/index.php?title=Kolipáza&oldid=20327792“