Přeskočit na obsah

Kolipáza

Z Wikipedie, otevřené encyklopedie

Kolipáza je protein koenzym potřebný pro optimální enzymatickou aktivitu pankreatické lipázy. Je vylučována slinivkou ve své neaktivní formě - prokolipáze, která je aktivovaná ve střevním lumen trypsinem. Její funkcí je zabránit inhibičnímu efektu solí žlučových kyselin na lipázou katalyzované hydrolytické štěpení triacylglycerolů s dlouhým řetězcem ve dvanáctníku.

U člověka je kolipáza kódovaná CLPS genem.[1]

Proteinová doména

[editovat | editovat zdroj]

Kolipáza je zároveň rodinou evolučně podobných proteinů.

Kolipáza je malý proteinový kofaktor potřebný pro účinnou hydrolýzu tuků v trávicím traktu. Míra absorpce tuků přijímaných v potravě závisí na aktivitě pankreatické lipásy. Kolipáza se váže na C-konec, nekatalytickou doménu lipázy, čímž stabilizuje její aktivní konformaci a markantně zvyšuje hydrofóbnost vazebného místa. Studie struktury komplexu i kolipásy samotné odhalily funkci skrývající se v její architektuře.[2][3]

Kolipáza je malý protein obsahující pět zachovaných disulfidických vazeb. Byly rozpoznány strukturní analogie mezi vývojovým proteinem Ddk (Dickkopf) - negativním regulátorem Wnt signalizace, C-koncovou doménou pankreatické lipázy, N-koncovou doménou lipooxygenáz a C-koncovou doménou alfa toxinu. Tyto nekatalytické domény zmíněných enzymů jsou důležité pro interakci s buněčnou membránou. Zatím nebylo zjištěno, zda se tyto domény účastní i eventuální vazby proteinového kofaktoru, jako tomu je u pankreatické lipázy.[3]

V tomto článku byl použit překlad textu z článku Colipase na anglické Wikipedii.

  1. Davis RC, Xia YR, Mohandas T, Schotz MC, Lusis AJ. Assignment of the human pancreatic colipase gene to chromosome 6p21.1 to pter. Genomics. May 1991, s. 262–5. DOI 10.1016/0888-7543(91)90509-D. PMID 2045105. 
  2. Lowe ME. Structure and function of pancreatic lipase and colipase. Annu. Rev. Nutr.. 1997, s. 141–158. DOI 10.1146/annurev.nutr.17.1.141. PMID 9240923. 
  3. a b Verger R, van Tilbeurgh H, Cambillau C, Bezzine S, Carriere F. Colipase: structure and interaction with pancreatic lipase. Biochim. Biophys. Acta. 1999, s. 173–184. DOI 10.1016/s1388-1981(99)00149-3. PMID 10570245. 

Literatura

[editovat | editovat zdroj]
  • Weyrich P, Albet S, Lammers R, et al.. Genetic variability of procolipase associates with altered insulin secretion in non-diabetic Caucasians. Exp. Clin. Endocrinol. Diabetes. 2009, s. 83–7. DOI 10.1055/s-2008-1078733. PMID 18726866. 
  • Crandall WV, Lowe ME. Colipase residues Glu64 and Arg65 are essential for normal lipase-mediated fat digestion in the presence of bile salt micelles. J. Biol. Chem.. 2001, s. 12505–12. DOI 10.1074/jbc.M009986200. PMID 11278590. 
  • Miled N, Canaan S, Dupuis L, et al.. Digestive lipases: from three-dimensional structure to physiology. Biochimie. 2000, s. 973–86. DOI 10.1016/S0300-9084(00)01179-2. PMID 11099794. 
  • van Tilbeurgh H, Egloff MP, Martinez C, et al.. Interfacial activation of the lipase-procolipase complex by mixed micelles revealed by X-ray crystallography. Nature. 1993, s. 814–20. DOI 10.1038/362814a0. PMID 8479519. 
  • Wermter AK, Scherag A, Holter K, et al.. Procolipase gene: no association with early-onset obesity or fat intake. Obes Facts. 2009, s. 40–4. DOI 10.1159/000196379. PMID 20054203. 
  • Lindner I, Helwig U, Rubin D, et al.. Putative association between a new polymorphism in exon 3 (Arg109Cys) of the pancreatic colipase gene and type 2 diabetes mellitus in two independent Caucasian study populations. Mol Nutr Food Res. 2005, s. 972–6. DOI 10.1002/mnfr.200500087. PMID 16189801. 
  • Sims HF, Lowe ME. The human colipase gene: isolation, chromosomal location, and tissue-specific expression. Biochemistry. 1992, s. 7120–5. DOI 10.1021/bi00146a013. PMID 1643046. 
  • Lowe ME, Rosenblum JL, McEwen P, Strauss AW. Cloning and characterization of the human colipase cDNA. Biochemistry. 1990, s. 823–8. DOI 10.1021/bi00455a032. PMID 2337598. 
  • van Tilbeurgh H, Bezzine S, Cambillau C, et al.. Colipase: structure and interaction with pancreatic lipase. Biochim. Biophys. Acta. 1999, s. 173–84. DOI 10.1016/s1388-1981(99)00149-3. PMID 10570245. 
  • D'Silva S, Xiao X, Lowe ME. A polymorphism in the gene encoding procolipase produces a colipase, Arg92Cys, with decreased function against long-chain triglycerides. J. Lipid Res.. 2007, s. 2478–84. DOI 10.1194/jlr.M700371-JLR200. PMID 17715423. 
  • Gerhard DS, Wagner L, Feingold EA, et al.. The Status, Quality, and Expansion of the NIH Full-Length cDNA Project: The Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res.. 2004, s. 2121–7. DOI 10.1101/gr.2596504. PMID 15489334. 
  • Sternby B, Engström A, Hellman U, et al.. The primary sequence of human pancreatic colipase. Biochim. Biophys. Acta. 1984, s. 75–80. DOI 10.1016/0167-4838(84)90175-4. PMID 6691986. 
  • Sias B, Ferrato F, Grandval P, et al.. Human pancreatic lipase-related protein 2 is a galactolipase. Biochemistry. 2004, s. 10138–48. DOI 10.1021/bi049818d. PMID 15287741. 
  • Lowe ME. Structure and function of pancreatic lipase and colipase. Annu. Rev. Nutr.. 1997, s. 141–58. DOI 10.1146/annurev.nutr.17.1.141. PMID 9240923. 
  • Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH, et al.. Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A.. 2002, s. 16899–903. DOI 10.1073/pnas.242603899. PMID 12477932. 
  • Sugar IP, Mizuno NK, Momsen MM, et al.. Regulation of lipases by lipid-lipid interactions: implications for lipid-mediated signaling in cells. Chem. Phys. Lipids. 2003, s. 53–64. DOI 10.1016/S0009-3084(02)00178-0. PMID 12598038. 
  • van Tilbeurgh H, Sarda L, Verger R, Cambillau C. Structure of the pancreatic lipase-procolipase complex. Nature. 1992, s. 159–62. DOI 10.1038/359159a0. PMID 1522902. 
  • Davis RC, Xia YR, Mohandas T, et al.. Assignment of the human pancreatic colipase gene to chromosome 6p21.1 to pter. Genomics. 1991, s. 262–5. DOI 10.1016/0888-7543(91)90509-D. PMID 2045105.