Alfa-helix
Alfa-helix („alfa-šroubovice“) je jeden ze dvou základních typů prostorového uspořádání bílkovin (konkrétně jejich tzv. sekundární struktury).[1] Druhým je beta-skládaný list. Alfa-helix má tvar pravotočivé šroubovice, při pohledu shora tvoří šroubovici bílkovinná kostra, zatímco aminokyselinové zbytky směřují ven. Mezi jednotlivými patry šroubovice vznikají vodíkové můstky (a to konkrétně mezi C=O skupinou a N–H skupinou o čtyři aminokyseliny dál).[1] Typickými aminokyselinami vyskytujícími se v alfa-helixu je zejména alanin, kyselina glutamová, leucin a methionin. Pokud se někde vyskytne prolin, zpravidla způsobí ohyb celé šroubovice.[2]
Všechny donory vodíkových můstků jsou orientovány jedním směrem a akceptory směrem opačným, helix je tedy vlastně slabým elektrickým dipólem.[zdroj?] Těchto interakcí využívá ke skládání struktur vyššího řádu (terciární struktury proteinů).
Parametry
Pro alfa-helix platí tyto parametry:[2]
- počet aminokyselin na jeden závit (otáčku) alfa-helixu: 3,6
- výška jednoho závitu (měřeno podél osy šroubovice): 0,54 nanometru.
- vzdálenost ekvivalentních (odpovídajících si) atomů v kostře šroubovice: 0,15 nanometru.