Sukcinátdehydrogenáza
Toto je stará archivovaná verze této stránky v podobě z 17. 1. 2016, 11:07, kdy ji uložil Frettiebot (diskuse | příspěvky). Může se výrazně lišit od současné platné verze.
Sukcinátdehydrogenáza (též komplex II) je enzymatický komplex, který katalyzuje oxidaci sukcinátu na fumarát za současné redukce ubichinonu na ubichinol.[1] Je tedy řazena mezi oxidoreduktázy. Celý komplex je navázán na vnitřní straně vnitřní membrány mitochondrií a obsahuje kovalentně navázaný koenzym FAD. FAD se díky oxidaci sukcinátu na fumarát redukuje na FADH a následně vstupuje do dýchacího řetězce. Sukcinátdehydrogenáza je tedy jedním z enzymů citrátového cyklu, ale zároveň má právě přímé napojení na další fáze buněčného dýchání – proto je jediným enzymem citrátového cyklu, který není volně v mitochondriální matrix, ale na membráně.[2]
Některé bakterie mají další podobně pojmenované enzymy (EC 1.3.99.1), které však neinteragují s FAD ani ubichinonem.[1]
Přehled
Sukcinátdehydrogenáza se skládá nejméně ze čtyř různých podjednotek, jednou z nich je flavoprotein (obsahující FAD/FADH), další je FeS protein (obsahuje komplex železa a síry) a konečně dvě další jsou hydrofobní proteiny kotvící komplex k membráně (jedním z těchto dvou je cytochrom b556).[1]
Činnost enzymu je inhibována malonátem, který má totiž podobnou stavbu jako sukcinát a působí tak kompetitivně inhibičně.[2] Také oxalacetát má inhibiční účinky.[3]
Reference
- ↑ a b c Oxford dictionary of biochemistry and molecular biology; revised edition. Příprava vydání R. Cammack et al. New York: Oxford university press, 2006. ISBN 0-19-852917-1.
- ↑ a b VOET, Donald; VOET, Judith. Biochemie. 1.. vyd. Praha: Victoria Publishing, 1995. ISBN 80-85605-44-9.
- ↑ Robert K. Murray; Daryl K. Granner; Joe C. Davis; Peter A. Mayes; Victor W. Rodwell. Harper’s Illustrated Biochemistry; twenty-sixth edition. [s.l.]: [s.n.], 2003. ISBN 0-07-138901-6.
