Tyrosinkináza
Tyrosinkináza je enzym ze skupiny proteinkináz, jenž přidává fosfátovou skupinu na aminokyselinu tyrosin. Tato aminokyselina je jednou ze 20 základních stavebních součástí bílkovin. Tyrosinkinázy vlastně katalyzují tzv. fosforylaci tyrosinu, a to pomocí poslední fosfátové skupiny z ATP. Význam tyrosinkináz je obrovský – v buňce se účastní mnoha signálních drah, souvisejících namátkou s buněčným dělením, růstem a podobně.[1]
Tyrosinkinázy mohou být membránové receptory, předávající signál z vnějšku dovnitř (tzv. tyrosinkinázové receptory), tak i vnitrobuněčné proteiny, které se účastní dalších fází signálních drah. Membránové tyrosinkinázy se dále štěpí do dalších podskupin, např. do skupiny I patří receptor epidermálního růstového faktoru (EGFR), do skupiny II se řadí namátkou insulinový receptor, do skupiny III patří např. receptor pro růstový faktor PDGF.[1] Z vnitrobuněčných tyrosinkináz je to třeba fokální adhezívní kináza (FAK). Existují však i tyrosinkinázy, které jako receptory nepracují - například členové Src rodiny (Src, Lyn, Lck).
Reference [editovat]
- ↑ a b Oxford dictionary of biochemistry and molecular biology; revised edition. Příprava vydání A D Smith. [s.l.] : The General editors, 1997. ISBN 0-19-850673-2.
Externí odkazy [editovat]
- (anglicky) The TK Group – o tyrosinkinázách
